Fibronektinist normalerweise nicht das erste Protein, über das in Gesprächen gesprochen wirdHautalterung. Kollagen und Elastin erhalten weitaus mehr Aufmerksamkeit. Aber auch Fibronektin ist ein wichtiger Bestandteilextrazelluläre Matrix-das Netzwerk, das Zellen umgibt und dem Gewebe hilft, seine Struktur aufrechtzuerhalten.
Das Protein liegt im Allgemeinen als Dimer vor, das aus zwei ähnlichen Polypeptidketten besteht, die an einem Ende durch Disulfidbindungen verbunden sind.Anstatt über einen allgemein akzeptierten Satz von „sechs Hauptdomänen“ zu verfügen, enthält Fibronektin sich wiederholende Module vom Typ I, Typ II und Typ III. Verschiedene Regionen interagieren mit Kollagen, Fibrin, Heparin und Zelloberflächenrezeptoren. Diese modulare Anordnung ermöglicht es Fibronektin, gleichzeitig an mehreren biologischen Prozessen teilzunehmen.
Eine der am besten-untersuchten Funktionen ist dieRGD-Sequenz, bestehend aus Arginin, Glycin und Asparaginsäure. Diese Sequenz kann von bestimmten Integrinrezeptoren auf der Zelloberfläche erkannt werden. Die Interaktion hilft den Zellen, sich an die umgebende Matrix zu binden, und beeinflusst ihre Bewegung, ihr Überleben und ihre Organisation.
RGD sollte nicht,Jedoch,kann als eine Substanz beschrieben werden, die selbständig in die Basalschicht der Haut eindringt oder Nährstoffe in die Hautzellen transportiert.Diese Behauptungen gehen über das hinaus, wofür die Sequenz bekannt ist. Seine etablierte Rolle hängt hauptsächlich mit der Zelladhäsion und der Signalübertragung in einer geeigneten biologischen Umgebung zusammen.
Besonders relevant wird Fibronektin bei Verletzungen der Haut. In den frühen Stadien der Wundheilung bildet sich eine vorübergehende Matrix, die reich an Fibronektin- ist und eine Oberfläche bietet, über die sich Fibroblasten, Keratinozyten und andere Zellen bewegen können. Diese Matrix trägt auch zur Organisation neu produzierten extrazellulären Materials bei. Mit fortschreitender Heilung wird die temporäre Struktur nach und nach umgestaltet und durch reiferes Gewebe ersetzt.
Ebenso wichtig ist seine Beziehung zu Kollagen.Fibronektin hilft dabei, die extrazelluläre Umgebung zu organisieren, in der sich Kollagenfibrillen zusammensetzen, aber das tut es nicht einfach„Direktes Kollagenwachstum“von allein. Die Hautreparatur hängt von einem viel größeren System ab, das Zellen, Wachstumsfaktoren, Enzyme und mehrere Matrixproteine umfasst.
Alterung, UV-Exposition und chronische Entzündungen können die Produktion, Anordnung und den Abbau extrazellulärer -Matrixkomponenten, einschließlich Fibronektin, verändern.Diese Veränderungen können die Zellanhaftung und die Gewebereparatur beeinträchtigen. Sie sind daher für die Forschung zur Hautalterung relevant, obwohl der Verlust von Fibronektin nicht als alleinige Ursache für eine verminderte Festigkeit oder eine langsamere Erholung betrachtet werden sollte.
Für die Hautpflegeforschung ist die Hauptfrage nicht, ob Fibronektin biologisch wertvoll klingt.Das ist es eindeutig. Die schwierigere Frage ist, ob ein bestimmter Inhaltsstoff oder eine bestimmte Formulierung stabil bleiben, den vorgesehenen Ort erreichen und eine messbare Wirkung in der menschlichen Haut hervorrufen kann. Beweise aus Zellexperimenten allein können diese Frage nicht beantworten; Darüber hinaus sind Formulierungsstudien und kontrollierte klinische Tests erforderlich.
Fibronektin lässt sich am besten als einen Teil der Reparaturumgebung der Haut und nicht als eigenständigen Teil verstehen„Jugendmolekül.“ Seine Rolle bei der Zelladhäsion, der Matrixorganisation und der Wundheilung macht es wissenschaftlich interessant.Alle kosmetischen Behauptungen, die auf dieser Biologie basieren, sollten jedoch in einem angemessenen Verhältnis zu den verfügbaren Beweisen stehen.